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Foto Forschung AG Schacherl

AG Strukturelle Enzymologie (Dr. Magdalena Schacherl)

Die AG Schacherl untersucht molekulare Mechanismen sowie dreidimensionale Strukturen von humanen Enzymen und beleuchtet folgende fundamentale Fragen:

  • Wie erkennen Enzyme ihre Substrate und wie werden sie reguliert?
  • Wie sind Protein(komplex)e und Enzyme in situ organisiert?
  • Wie können krankheitsrelevante Varianten mittels Nanobodies wiederhergestellt werden?

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Arbeitsgruppe Strukturelle Enzymologie

Der Hauptschwerpunkt der AG Schacherl ist die Untersuchung von Struktur-Funktions-Beziehungen und der Dynamik von humanen Protein(komplex)en und Enzymen. Dabei nutzt die AG verschiedene biochemische, biophysikalische und strukturbiologische Methoden, wie dreidimensionale Kryo-Elektronenmikroskopie und -tomographie, sowie Kristallographie.

Das Hauptinteresse der AG gilt Proteasen und Guanylatzyklasen, die in der Zelle verschiedene Funktionen übernehmen und in diversen menschlichen Erkrankungen eine entscheidende Rolle spielen. Ein weiterer Schwerpunkt liegt bei der Analyse und Interpretation von makromolekularen Maschinen, wie dem Ribosom. Zudem selektiert und nutzt die Gruppe Nanobodies zur Untersuchung von Proteinstrukturen und als potenzielle Therapeutika in der Zukunft.

Die AG Schacherl etabliert zurzeit und nutzt den korrelativen kryo-licht- und elektronenmikrosopischen Workflow, um die Organisation von Protein(komplex)en und Enzymen in situ (in der Zelle) zu studieren. Dabei wird mit primären Zellen und etablierten Laborzellkulturen gearbeitet.

Die AG Schacherl ist offen für Kollaborationen mit Nicht-Strukturbiologen, die ihre Zielproteine gern einzeln bei atomarer Auflösung oder in einem zellulären Kontext bei subatomarer Auflösung studieren möchten.

 

Methoden

Innerhalb der Arbeitsgruppe werden verschiedene biochemische und biophysikalische Methoden verwendet. Dazu gehören folgende:

  • Kryo-Elektronenmikroskopie
  • Korrelativer kryo-licht- und elektronenmikrosopischer Workflow (cryo-CLEM/ET)
  • Kristallisation von Proteinen und makromolekulare Kristallographie
  • Entwicklung von spezifischen Nanobodies mit Hilfe von in vitro Selektionsmethoden
  • Heterologe Proteinexpression in Bakterien und Insekten- und humanen Zelllinien
  • Isolierung der Proteine aus nativem Gewebe
  • Ortsgerichtete Mutagenese
  • Chemisches Crosslinking
  • Fluoreszenzspektroskopie und Fluoreszenzanisotropie
  • Oberflächenplasmonresonanz (SPR)