AG Proteinstrukturanalyse / Kristallisation (Dr. Patrick Scheerer)

Die Arbeitsgruppe von Herrn Dr. Scheerer untersucht die dreidimensionale Struktur von biologischen Makromolekülen bis zur atomaren Auflösung (Auflösung ≤ 2,5 Å) mittels der Röntgenstrukturanalyse an dreidimensionalen Proteinkristallen.

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Arbeitsgruppe Proteinstrukturanalyse / Signaltransduktion

Kristallisation und Röntgenstrukturanalyse von Proteinen

Mit Hilfe der Proteinkristallographie ist es möglich, die molekulare Struktur komplexer Eiweißmoleküle (Proteine) im Detail aufzuklären, wenn sie in einen einkristallinen Zustand zu überführen sind. Ziel einer Proteinstrukturanalyse ist die Bestimmung der Koordinaten jedes der 100 bis 100000 Atome in der Einheitszelle eines Proteinkristalls. Die Kenntnis der räumlichen Struktur eines Proteinmoleküls erlaubt die Entwicklung von Modellvorstellungen über Struktur-Wirkungsbeziehungen von Enzymen, Membranproteinen, der Signalübertragung zwischen Proteinen oder (in Kombination mit der 3D-Kryo-Elektronenmikroskopie) biologisch makromolekularen Komplexen und Maschinen. Die Proteinstrukturanalyse kann in drei Schritte eingeteilt werden: Kristallisation von Proteinen, Streuexperiment am Kristall, Phasenbestimmung und Modellerstellung der Proteinstruktur.