AG Arrestin (Dr. Martha Sommer)

Die AG Sommer untersucht die Struktur und Funktion von Arrestin, dem regulativen Protein der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (GPCR), der größten Rezeptorenfamilie im Menschen.

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Arbeitsgruppe Arrestin

Die Arbeitsgruppe von Frau Dr. Sommer forscht zu den folgenden Schwerpunkten:

  • Struktur und Funktion von Arrestin,
  • molekulare Mechanismen der Arrestinaktivierung von GPCRs und 
  • Dynamik von Arrestin-GPCR-Interaktionen.

Hintergrund

Eine kleine Familie von Arrestin-Proteinen (4 Mitglieder) bindet und reguliert hunderte verschiedene G-Protein-gekoppelte Rezeptoren (GPCR). GPCRs sind die größte Familie von Rezeptoren in der Zellfläche. Sieregulieren fast alle physiologischen und sensoriellen Systeme der Menschen. Die GPCRs sind Ziel der Hälfte aller verschreibungspflichtigen Medikamente. Arrestin-Rezeptor-Interaktionen führen zu Deaktivierung, Internalisierung und Intrazellularverkehr von Rezeptoren. Arrestin unterstützt als „Gerüstprotein“auch die eigene Signal-Transduktion einer Menge verschiedener Kinasen, Phosphatasen, Ubiquitin Ligasen, Transkription Faktoren, usw.

Die AG Sommer erforscht die molekularen Mechanismen von Arrestin-GPCR-Interaktionen, z.B. wie Arrestin den aktiven Rezeptor erkennt und bindet und wie die Konsequenz von Binding realisiert wird. Es werden viele verschieden biochemische und biophysikalische Methoden genutzt, um Arrestin Interaktionen mit der prototypischen GPCR Rhodopsin (Photorezeptor von Stäbchen Zelle in der Retina) und andere GPCRs zu beobachten. Insbesondere wenden wir Fluoreszenzspektroskopie mit ortsspezifisch markierten Proteinen an. Ziel unserer Forschung ist, die vielen Funktionen von Arrestin in der Zelle verstehen zu lernen.

Biophysikalische Methoden

Es wird ein breites Spektrum an biochemischen und biophysikalischen Methoden angewendet. Dazu gehören

  • die Isolierung des GPCR-Rhodopsins aus nativem Gewebe und Expression / Reinigung anderer GPCRs und Arrestin aus Zellkultur,
  • die ortsgerichtete Mutagenese und das Labeling,
  • die stationäre und zeitaufgelöste Fluoreszenzspektroskopie sowie
  • die molekulare Dynamiksimulation und Protein-Kristallographie (in Kooperation).